隨著全球變暖進程加劇，高溫脅迫成為 影響農業生產 最嚴重的自然災害之一，解析植物感知和響應高溫脅迫的機制 ， 對于實現 作物 高產穩產至關重要。 近幾年研究發現， 細胞內 生物大分子的相分離是重要的溫度感知機制， 然而 溫度感知的分子基礎 尚 不清楚 。應激顆粒（stress granule s ） 是 細胞 應對各種脅迫時產生 的保守的 凝聚體。在植物中，高溫脅迫誘導應激顆粒形成，對植物適應熱脅迫至關重要。

2025年5月 14 日，清華大學 生命科學學院方曉峰課題組 與深圳灣實驗室黃愷研究員 課題組合作 在CellResearch雜志在線發表了題為AthermosensorFUST1 primes heat-induced stress granule formation via biomolecular condensation inArabidopsis的研究論文， 首次揭示了植物細胞感知高溫 信號 并 起始 應激顆粒組裝的 機制 。

該研究 鑒定到 一個能夠在高溫下 發生 相分離的未知功能 蛋白并命名為FUST1。FUST1 在正常生長溫度下 均勻分散在細胞質中 ， 當 植物 細胞受到 高溫 刺激 ，FUST1迅速且可逆地形成凝聚體 （圖1A） 。體外 重組的 FUST1 蛋白 可以 發生 相分離， 且隨著溫度升高相分離 能力提高（圖1 B ） ， 表明 FUST1可以通過相分離感知溫度變化。 作者進一步利用遺傳學、細胞生物學、生物物理學和計算機分子動力學模擬等多學科交叉手段證明FUST1通過其類 朊 病毒域（ PrLD ）感知高溫，發現該區域充編碼一個“溫度開關”，隨著溫度升高經歷“鎖定到開放”的構象變化，控制F UST1 的分子間相互作用（圖1 C ，D ）。

圖1. FUST1直接感受高溫發生相分離。（A）植物細胞受到高溫刺激后FUST1在細胞質中迅速發生相分離形成凝聚體；（B）FUST1體外相分離隨著溫度升高而增強；（C）全原子分子動力學模擬示意圖；（D）FUST1的PrLD區域編碼一個溫度開關。

進一步 研究發現， FUST1凝聚體 可 招募 應激顆粒 的經典組分， 但F UST1 凝聚體的形成早于應激顆粒的組裝 。 作者利用 雙熒光 標記 發現 ， FUST1凝聚體形成 之后 ， 應激顆粒組分 在FUST1凝聚體 中開始 聚集。敲 除 FUST1 基因， 導致 應激顆粒 的形成 滯后 ，表明F UST1 對于 應激顆粒 的組裝至關重要 ， 敲除 FUST1 基因 會減弱 植物的 耐 熱性。 此外，FUST1 同源蛋白 在陸生植物中 均 存在， 介 導 熱響應的 PrLD 序列也非常 保守。

綜上，該研究揭示了FUST1作為溫度感受器，通過其相分離啟動應激顆粒組裝（圖2），為溫度感受和應激顆粒組裝機制提供新的見解。FUST1及其同源蛋白作為熱適應性分子靶點，在未來作物耐熱性改良中具有潛在應用價值。

值得一提的是，FUST 1 蛋白的名字是從我國古代神話山海經中記載的扶桑樹（FUSangTree）來的。《山海經·海外東經》：“湯谷上有扶桑，十日所浴，居水中。九日居下枝，一日居上枝。”其中扶桑樹象征著FUST 1 蛋白高度 無序且 作為 支架的性質，其中的太陽象征著熱應激顆粒的核。

圖2. FUST1感知和響應溫度的工作模型。

清華大學方曉峰副教授和深圳灣實驗室黃愷研究員 為論文通訊作者，清華大學生命學院博士后耿攀、已畢業博士李昌軒、深圳灣實驗室助理研究員全學波和清華大學生命學院博士生彭佳璇為該文共同第一作者。福建農林大學熊延教授、深圳大學劉宏濤教授、清華大學戚益軍教授和 西湖大學楊培國研究員 等人對該工作做出了重要貢獻。該工作獲得了 國家自然科學基金、中國科技部重點研發計劃、 深圳灣實驗室重大項目 、 深圳灣實驗室開放基金 和廣東珠江人才計劃 等經費支持。

https://www.nature.com/articles/s41422-025-01125-4

專家點評

楊淑華（中國農業大學 教授）

在全球氣候變暖的大背景下，如何提升植物對高溫脅迫的適應能力，已經成為植物科學領域亟待攻克的核心問題。植物不像動物那樣可以調節體溫，它們必須依靠細胞內的“傳感器”來感知環境溫度變化，并快速做出反應。然而，這些“傳感器”究竟長什么樣？又是 如何精準地感知溫度并啟動防御機制的？

方曉峰和合作者的這項研究發現一個此前未被報道的蛋白FUST1，在植物中扮演著“熱感應開關”的關鍵角色。它不是傳統意義上的溫度受體，而是通過一種看似柔軟、實則精準的方式——生物大分子凝聚（biomolecular condensation），實現對熱的感知與應激顆粒的快速組裝。這種凝聚機制是由FUST1蛋白中一個名為 朊 樣結構域（ PrLD ）的小片段主導的。研究團隊不僅通過實驗手段驗證了這一結論，還借助全原子分子動力學模擬和生物物理學手段揭示了“熱感應鎖”的分子細節。這是目前植物領域最深入的熱感應分子機制解析之一。從生物學功能來看，FUST1缺失的植物在高溫下出現嚴重細胞死亡、發育遲緩，甚至種子發芽率也大幅下降；而恢復表達FUST1后，所有缺陷都得到了拯救。不僅如此，FUST1還參與“獲得性熱耐性”的建立—植物在經歷一次輕度熱刺激后，會啟動記憶機制，為后續更強烈的熱 脅迫做 準備，而FUST1正是這個記憶形成過程中不可或缺的分子角色。研究還發現，FUST1的熱響應機制在多種植物中保守存在，包括玉米、大豆、白菜等主要農作物，為未來通過分子育種手段改良作物耐熱性提供了重要的靶點。

FUST1的發現是生物相分離領域在植物熱感應研究中的一個重要進展。它不僅加深了我們對植物溫度感知機制的認識，也為理解細胞如何利用相分離快速響應環境變化提供了全新視角。可以預見，以FUST1為代表的內在無序蛋白，有望成為未來農業生物技術中的關鍵工具分子。

專家點評

李丕龍（清華大學 教授）

相分離介導的生物分子凝聚體往往能對環境因素改變而敏感且快速的響應，因此相分離在諸多環境脅迫例如熱脅迫中發揮不可或缺的作用。清華大學方曉峰團隊的最新研究揭示擬南芥 中的蛋白質FUST1通過熱依賴的生物分子凝聚作用在植物熱應激反應中扮演關鍵角色。這項研究整合了多種實驗技術和計算 機 模擬，揭示了FUST1如何通過其朊病毒樣結構域（PrLD）感知溫度變化并觸發應激顆粒（SGs）的形成。

這項工作揭示了 FUST1的熱傳感機制及其在應激顆粒組裝中的作用，為植物生物學領域帶來了突破性進展。與 擬南芥 中 另一同樣通過 PrLD 感知溫度變化的蛋白 ELF3相比， 這項工 作更細致的表征了 FUST1的PrLD 在感知溫度時的 構象 變化 細節， 揭示相關熱傳感器的獨 特性和普遍性。此外，FUST1與哺乳動物G3BP 1/2 的自抑制機制相似，提示這種調控策略可能是跨界保守的，為相分離的普遍性提供了理論支持 ，為哺乳動物中基于IDR的相分離調控（如 G3BP1/2的RNA依賴性凝聚）提供了新的研究視角，可能啟發對動物應激顆粒動態組裝機制的進一步探索。