北京
近日，加拿大阿爾伯塔大學微生物學家David Marchant研究團隊在學術期刊《npj Viruses》在線發表了題為“A single amino acid mutation alters multiple neutralization epitopes in the respiratory syncytial virus fusion glycoprotein”的研究論文。該文研究了呼吸道合胞病毒（RSV）融合糖蛋白（RSV-F）中一個關鍵氨基酸突變（L305I）對抗原表位和病毒逃逸中和抗體的影響。
呼吸道合胞病毒（RSV）是導致嬰兒住院的主要原因，目前針對 RSV 的治療手段主要以靶向 RSV 融合糖蛋白（RSV - F）的抗體預防和成人疫苗為主 。本文發現 RSV - F 上第 305 位氨基酸的單個突變（L305I）能顯著改變其抗原識別位點，降低病毒對中和抗體的敏感性 。
L305I突變通過側鏈甲基基團位置的微小差異，導致RSV-F整體構象變化，影響多個中和表位（如抗原位點?、II、IV） 。 突變增強了抗原位點II的靈活性，改變了關鍵殘基（如N254和Q279）的取向，降低了單克隆抗體（如Palivizumab）的結合效率。
計算模型預測RSV-F蛋白第305位亮氨酸到異亮氨酸的突變改變蛋白構象和病毒生長
并且，體外進化實驗顯示該突變在多數病毒準種中出現，計算模型預測其會改變 RSV - F 的抗原表位景觀 。分析已發表的序列發現，RSV - A 和 RSV - B 亞型在 305 位分別保守存在亮氨酸和 異亮氨酸 。這一研究表明 RSV - F 上的某些氨基酸可能作為 “構象開關” 幫助病毒逃避免疫系統，對理解 RSV 的進化和耐藥機制具有重要意義，也為疫苗和治療方法的開發提供了新的思考方向 。
原文鏈 接 ：https://doi.org/10.1038/s44298-025-00119-8
本期編輯：可愛晨
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